小蛋白泛素尤其以标记蛋白质降解而闻名，但它也被证明可以调节几乎所有的细胞过程。与泛素系统并行的是各种其他泛素样修饰因子，其中Fubi虽然具有免疫调节活性，但对其研究甚少。
马克斯普朗克分子生理学研究所化学基因组学中心的研究小组组长Malte Gersch周围的科学家们现在已经首次从分子角度了解了促进fubi控制的核糖体(细胞的蛋白质工厂)关键蛋白质成熟的机制。在新开发的化学工具箱的帮助下，研究人员描述了两种去泛素化酶如何提供特定的Fubi水解酶活性，从而以两层方式作为Fubi蛋白酶。
Fubi是由细胞作为核糖体蛋白S30的融合蛋白产生的，必须通过蛋白酶将其与S30分离才能使核糖体发挥功能。在免疫细胞中，这种核糖体产生的副产物被用作分泌的信号分子，例如在局部降低子宫内母体免疫系统的活性，从而使胚胎能够植入。富必是如何被蛋白酶特异性识别的，以及它们如何将其与泛素区分开来，这在以前是未知的。
Rachel O'Dea和Malte Gersch详细解释了他们的研究:
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评论列表（4条）
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希望本篇文章《让蛋白质工厂运转起来——去泛素酶是如何成为富比蛋白酶的》能对你有所帮助！
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